球狀蛋白質(zhì)在pH7的水溶液中折疊成一定空間構象。這時通常非極性氨基酸殘基側鏈位于分子內(nèi)部形成疏水核，極性氨基酸殘基位于分子表面形成親水面。問： ⑴Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸側鏈位于分子內(nèi)部？哪些氨基酸側鏈位于分子外部？ ⑵Ser、Thr、Asn和Gln雖然是極性氨基酸，但它們常常位于球狀蛋白質(zhì)的分子內(nèi)部，為什么？
在結晶肽的X-射線研究中，LinusPauling和Robertcorey發(fā)現(xiàn)肽鏈中的肽鍵（C-N）長度（1.32A）介于典型的C-N單鍵（1.49A）和C=N雙鍵（1.27A）之間。他們也發(fā)現(xiàn)肽鍵呈平面狀（與肽鍵相連接的4個原子位于同一個平面）以及兩個碳原子彼此呈反式（位于肽鍵的兩側）與肽鍵連接。 （a）肽鍵的長度與它的鍵的強度和鍵級（是單鍵、雙鍵或三鍵）有什么關系？ （b）從Pauling等人的觀察，就肽鍵旋轉能得出什么看法？
